Aarhus Akademi - Biologi - Roholt - Endokrine kirtler


Note 48: Proteiner og nucleinsyrer


	Protein Makromolekyle Består af en eller flere polypeptidkæder foldet og oprullet i en specifik 3D-form (konformation) Polypeptidkæde = polymer af aminosyrer der er arrangeret i en lineær sekvens og er forbundet af peptidbindinger To vigtige egenskaber hos alle proteiner Aminosyre sekvens Rumlig 3-dimensonel form (= konformationen) Udgør over 50% af cellens tørvægt (cellens vægt minus vand) Proteins funktioner i cellen Enzymer (kemiske katalysatorer) Strukturelle Støtte Form Bevægelse Regulerende Cellulær respons på kemiske stimuli Proteinstrukturen Meget varieret struktur Opbygget af 20 forskellige aminosyrer Aminosyrer er proteiners byggesten En proteinsekvens Aminosyre består af Hydrogen atom (H) Carboxyl gruppe (COOH) Amino gruppe (NH₂) Variabel R gruppe ("sidekæde", radikal) Aminosyre indeholder to funktionelle grupper Carboxyl virker som en svag syre Amino gruppen virker som en svag base En aminosyre kan eksisterer i tre ion-tilstande afhængig af pH i opløsningen Aminosyrer inddeles efter sidekæderne egenskaber Ikke-polære Hydrofobe Polære Hydrofile Ladede polære Sure sidekæder Dissocieret carboxylgruppe giver disse sidekæder en negativ ladning Basiske sidekæder En aminogruppe med en ekstra proton (H⁺) giver disse sidegrupper en positiv ladning Proteiner er polymerer Polymerer af aminosyrer Polypeptidkæder dannet via peptidbindinger Peptidbinding Kovalent binding dannet ved en kondensations reaktion (fraspaltning af vand), der forbinder carboxylgruppen i en aminosyrer til aminogruppen i den anden Har en "rygrad" af gentagne sekvenser af: -N-C-C-N-C-C- Varierer i længde fra nogle få monomerer til mere end tusinde Har en unik lineær sekvens af aminosyrer Proteins specifikke konformation Proteiners funktion afhænger af deres specifikke og unikke konformation Konformationens er proteinets 3-dimensionale form Bevirker at et protein er i stand til at binde sig specifikt til et andet molekyle Hormon/receptor Enzym/substrat Antistof/antigen Specifik lineær aminosyresekvens bestemmer konformationen Dannes når en polypeptidkæder fodles og rulles spontant sammen Stabiliceret af kemiske bindinger og svage reaktioner mellem naboområder i det foldede protein Protein typer Monomeriske Multimeriske Fibrøse Globulære Proteinstrukturen har fire niveauer Primær strukturen Sekundær strukturen Tertiær strukturen Kvartær strukturen Primær strukturen Unik sekvens af aminosyrer i et protein Rækkefølgen af aminosyrer er bestemt af gener Fejl kan medfører en ændret funktion (ofte dårligere funktion) Segelcelle anæmi Sekundær strukturen Regulær gentaget snoning og foldning af et proteins polypeptid rygrad Stabiliceret af hydrogenbindinger mellem peptidbindingerne (carbonyl- og aminogrupper) Sekundær strukturens to hovedtyper Alfa (a ) helix Beta (b ) lag Tertiær strukturen Et proteins 3D-form Irregulær sammenfoldning af et protein på grund af binding mellem og blandt sidekæder Svage interaktioner Hydrogenbindinger mellem polære sidekæder Ionibindinger mellem ladede sidekæder Hydrofobe interaktioner mellem ikke-polære sidekæder Kovalente bindinger Disulfid-bindinger mellem to cystein monomere Kvartære struktur Interaktioner mellem og blandt flere polypeptidkæder Eksempler Kollagen- 3 helix polypeptider snoet i en tripel helix Hæmoglobin – 4 underenheder (2 alfa- og 2 beta-enheder) Problemer med proteinfoldningen Primær struktren bestemmer ultimativt et proteins konformation 3D formen er svær at forudsige baseret alene på aminosyre sekvensen De fleste proteiner gennemløber flere mellemstadier under foldningsprocessen Nyligt udviklede teknikker afslører Der eksisterer hjælpeproteiner (chaperoner) Binder sig midlertidigt til et protein der er ved at foldes Protein denaturering En proces der ændrer et proteins oprindelige konformation og biokemiske aktivitet Proteiner kan denatureres ved Overførsel til et organisk opløsningsmiddel Hydrofobe sidekæder flytter sig fra indersiden af proteinmolekylet ud på ydersiden Hydrofile kæder flytter sig ind i molekylet Kemiske forbindelser der brtder hydrogenbindinger, ionbindinger og disulfid broer Varme kan bryde svage hydrogenbindinger Nucleinsyrer Oplagrer og transmitterer arvelig information To typer nucleinsyrer - DNA og RNA Deoxyribonuclein-syre (acid) (DNA) Indeholder kodet information, der programmerer alle celleaktiviteter Indeholder instruktioner om sin egen replikation Kopieres og videregives fra en generation af celler til den næste I eukaryote celler findes det primært i cellekernen (nucleus) Danner generne, der indeholder instruktioner om proteinsyntesen Ribonuclein-syre (acid) (RNA) Fungerer i den aktuelle proteinsyntese, som den er kodet til det af DNA Stedet for proteinsyntesen er på ribosomerne i cytoplasma Messenger RNA (mRNA) bærer kodet genetiske informationer fra nucleus til cytoplasma Strømmen af genetisk information går fra DNA ® RNA ® protein Nucleinsyrernes struktur Polymerer af nucleotider Nucleinsyre = polymer af nucleotider bundet sammen ved kondensations reaktioner Nucleotid = nucleinsyrernes byggesten; molekyler der består af En 5-carbon sukker Ribose er sukkermolekylet i RNA Deoxyribose er sukkermolekylet i DNA En phosphatgruppe En nitrogenholdig base Pyrimidin – 6-ring opbygget af C og N Cytosin Thymin Uracil Purin – 5-ring smeltet sammen med en 6-ring Adenin Guanin Dannet ved at sammensætte nucleotider med kovalente bindinger, der kaldes phosphodiester bindinger Binding dannes mellem phosphat i det ene nucleotid med sukker i det næste Rygraden er en gentaget struktur af sukker-phosphat-sukker-phosphat Variable nitrogenholdige baser (B) er bundet til sukker-phosphat rygraden En unik orden af nitrogenholdige baser i sekvensen bestemmer aminosyresekvensen i proteinet Retur til noteoversigt/Næste note